Ceapa este unul dintre cei mai vechi prieteni ai umanității - care oferă hrană (și lacrimi) de cel puțin 5.000 de ani.
Abia în ultimele două decenii, cercetătorii au început să-și dea seama de ce felierea în ceapă crudă ne face să plângem. Și o lucrare recentă publicată în jurnalul ACS Chemical Biology prezintă ultima piesă a puzzle-ului, declanșând modul în care se formează principala substanță chimică iritantă a cepei.
Ceapa producătoare de lacrimi - sau lachrymatory - este un tip de război chimic folosit de plante pentru a îndepărta prădătorii și bucătarii care folosesc cuțitul deopotrivă. Dar pașii care se desfășoară pe acea primă felie în pielea subțire a cepei sunt complexe.
După cum raportează Ashton Yoon pentru Discover, celulele de ceapă conțin buzunare de lichid umplute cu o enzimă numită allinaza. Când o ceapă este feliată, aceste saci se rup, eliberând alinaza care apoi reacționează cu aminoacizii cepei pentru a crea acid sulfenic.
Acidul sulfenic intră apoi într-o altă reacție, ajutat de o enzimă cunoscută sub numele de factorul lachrymatory synthase (LFS), care creează un compus volatil cunoscut sub numele de factor lachrymatory (LF), care se aruncă în aer și reacționează cu nervii corneei tale, provocând lacrimi necontrolate.
Marcin Golczak, autor al studiului și profesor de farmacologie la Universitatea Case Western, a necesitat zeci de ani. În timp ce cercetătorii au descoperit că LF a fost principala iritantă a ochilor în anii '70, nu au descoperit enzima LFS până în 2002. Dar, dacă modul în care LFS ajută la producerea LF s-a dovedit și mai dificil din cauza instabilității și a tendinței de vaporizare a LF.
Pentru a rezolva această întrebare, Golczak și echipa sa au trebuit să devină creativi. Au fost capabili să creeze cristale stabile ale enzimei LFS, legându-l la un compus mai stabil, alcoolul crotilic. Au examinat apoi structura enzimei, care a relevat că compusul este similar cu o superfamilie bine studiată de proteine numită START. Prin compararea secțiunilor enzimei LFS în care alți compuși se atașează la situsuri similare pe proteinele START, cercetătorii au tachinat etapele modului în care acidul sulfenic devine LF.
În timp ce rezolvarea puzzle-ului de ceapă este o pene în calea lor, echipa lui Golczak este mai interesată de ceea ce enzima le poate spune despre proteinele umane. „Nu lucrăm deloc cu plantele, suntem parte a unei școli de medicină”, spune Smithsonian.com. „Laboratorul nostru studiază proteinele implicate în transportul metaboliților. Dar structura LFS și forma sa este similară cu cea pe care o avem la om, așa că am decis să analizăm. ”
Chiar și așa, descoperirea ar putea avea implicații asupra agriculturii. În 2015, cercetătorii japonezi care au descoperit LFS au descoperit că ar putea produce cepe mai puțin sfâșiate prin bombardarea becurilor cu ioni, care descompun enzimele implicate în reacția în lanț care duce la LF. În 2008, un alt grup de cercetători din Noua Zeelandă a produs o ceapă fără rupere, prin eliminarea genei care produce LFS din genomul cepei. Niciuna dintre aceste tehnici nu a adus încă pe piață cepe fără lacrimă.
Golczak spune că cunoașterea exactă a modului în care LFS creează LF ar putea ajuta cercetătorii să proiecteze un inhibitor pentru a preveni formarea compusului care induce lacrima, ceea ce ar putea fi mai puțin controversat decât modificarea genetică. „Puteți proiecta o soluție sau un spray cu inhibitor. Nu știu dacă este o abordare bună, spune el. „Nu-l urmărim. Îi vom lăsa pe japonezii să se uite în el.
Până atunci, încercați să vă răciți ceapa înainte de a face felie pentru a încetini eliberarea acelor vapori nocivi.
